| |
вклад функции продукта гена в развитие глазной патологии
Ретинол-связывающий белок 3, интерстициальный. Интерфоторецепторный ретинол-связывающий белок является большим гликопротеином, который, как известно, связывает ретиноиды и находится в основном в интерфоторецепторном матриксе сетчатки между пигментным эпителием сетчатки и клетками фоторецептора. Считается, что он транспортирует ретиноиды между пигментным эпителием сетчатки и фоторецепторами, что чрезвычайно важно для зрительного процесса. Человеческий ген IRBP составляет примерно 9,5 kb в длину и состоит из четырех экзонов , разделенных тремя интронами. Интроны имеют длину 1,6-1,9 kb. Ген транскрибируется в фоторецепторах и ретинобластомах клеток в виде мРНК длиной приблизительно 4,3 т.п.н., которая транслируется и процессируется в гликозилированный белок 135 000 Да. Аминокислотная последовательность человеческого IRBP может быть разделена на четыре смежных домена гомологии с 33-38 % идентичностью, предполагая ряд дупликаций генов. В гене, границы этих доменов не определены экзон-интроными соединениями, как можно было бы ожидать. Первые три области гомологии и часть четвертой кодируются первым большим экзоном из 3180 пар оснований. Остальная часть четвертой области кодируется последними тремя экзонами, длиной 191, 143 и около 740 пар оснований соответственно.
retinol binding protein 3, interstitial. Interphotoreceptor retinol-binding protein is a large glycoprotein known to bind retinoids and found primarily in the interphotoreceptor matrix of the retina between the retinal pigment epithelium and the photoreceptor cells. It is thought to transport retinoids between the retinal pigment epithelium and the photoreceptors, a critical role in the visual process.The human IRBP gene is approximately 9.5 kbp in length and consists of four exons separated by three introns. The introns are 1.6-1.9 kbp long. The gene is transcribed by photoreceptor and retinoblastoma cells into an approximately 4.3-kilobase mRNA that is translated and processed into a glycosylated protein of 135,000 Da. The amino acid sequence of human IRBP can be divided into four contiguous homology domains with 33-38% identity, suggesting a series of gene duplication events. In the gene, the boundaries of these domains are not defined by exon-intron junctions, as might have been expected. The first three homology domains and part of the fourth are all encoded by the first large exon, which is 3,180 base pairs long. The remainder of the fourth domain is encoded in the last three exons, which are 191, 143, and approximately 740 base pairs long, respectively.
Материал подготовила Полина Цепкова по заказу Марианны Ивановой
октябрь 2013
|
|
