вклад функции продукта гена в развитие глазной патологии
Трипептидилпептидаза I. Этот ген кодирует представителя семейства седолизинов из сериновых протеаз. Протеаза работает в лизосомах, отщепляя N-концевой трипептид от субстрата и имеет слабую эндопептидазную активность. Он синтезируется в виде каталитически неактивного фермента, который активируется и автопротеолизируется при подкислении. Мутации в этом гене приводят к поздне-инфантильному нейрональному цероидному липофусцинозу, который связан с неспособностью деградировать специфичные нейропептиды и субъединицы АТФ-синтазы в лизосомах.
tripeptidyl peptidase I. This gene encodes a member of the sedolisin family of serine proteases. The protease functions in the lysosome to cleave N-terminal tripeptides from substrates, and has weaker endopeptidase activity. It is synthesized as a catalytically-inactive enzyme which is activated and auto-proteolyzed upon acidification. Mutations in this gene result in late-infantile neuronal ceroid lipofuscinosis, which is associated with the failure to degrade specific neuropeptides and a subunit of ATP synthase in the lysosome.
Материал подготовила Полина Цепкова по заказу Марианны Ивановой
октябрь 2013
|
