| |
вклад функции продукта гена в развитие глазной патологии
Убиквитинлигаза E3B. Модификация белков убиквитином является важным клеточным механизмом для направления неправильных или короткоживущих белков на деградацию. Убиквитинирование включает в себя по меньшей мере три класса ферментов: E1 убиквитин-активирующий фермент, E2 убиквитин-сопрягающий фермент и Е3 убиквитинлигазу. Этот ген кодирует представителя семейства E3 убиквитин-сопрягающих ферментов, которые принимают убиквитин от E2 убиквитин- сопрягающего фермента и переносит убиквитин к целевому субстрату. HECT (гомолог С-конца Е6-АР) домен на С-конце длинной изоформы этого белка является каталитическим сайтом передачи убиквитина и образует комплекс с коньюгазой Е2. Более короткие изоформы этого белка, у которых отсутствует С-концевой домен HECT, вряд ли связывает Е2 фермент. Варианты альтернативного сплайсинга транскриптов, кодирующих различные изоформы, были определены для данного гена.
ubiquitin protein ligase E3B. The modification of proteins with ubiquitin is an important cellular mechanism for targeting abnormal or short-lived proteins for degradation. Ubiquitination involves at least three classes of enzymes: E1 ubiquitin-activating enzymes, E2 ubiquitin-conjugating enzymes, and E3 ubiquitin-protein ligases. This gene encodes a member of the E3 ubiquitin-conjugating enzyme family which accepts ubiquitin from an E2 ubiquitin-conjugating enzyme and transfers the ubiquitin to the targeted substrates. A HECT (homology to E6-AP C-terminus) domain in the C-terminus of the longer isoform of this protein is the catalytic site of ubiquitin transfer and forms a complex with E2 conjugases. Shorter isoforms of this protein which lack the C-terminal HECT domain are therefore unlikely to bind E2 enzymes. Alternatively spliced transcript variants encoding distinct isoforms have been identified for this gene.
Материал подготовила Полина Цепкова по заказу Марианны Ивановой
октябрь 2013
|
|
